蛋白酶是可水解蛋白质的一系列工业用生物催化剂。和大部分其他工业用酶不同，蛋白酶仍然以动物、植物和微生物中抽取。下面对蛋白酶行业概况及现状分析：

　　蛋白酶是催化肽键水解的酶类总称，根据其作用可分为内切酶和外切酶。外切酶从蛋白质的氨基或羧基端切割氨基酸，内切酶切割蛋白质或多肽底物连接部分的两个氨基酸间的特殊肽键或多肽底物。氨基酸肽链的空间结构构成其特定水解位点并提供了蛋白酶的分类依据。目前有4种类型的蛋白酶，即丝氨酸蛋白酶、巯基（胱氨酸）蛋白酶、酸性（天冬氨酸）蛋白酶和金属蛋白酶。丝氨酸残基具有亲核作用，在分解过程中通过肽键的碳原子提供电子催化水解，每形成一个丝氨酸酰基，一个组氨酸残基同时提供一个电子于氨基，在酰基酶的催化下，形成羧基酸，再形成活性端。

　　巯基蛋白酶含有彼此相互作用的半胱氨酸和组氨酸残基的催化二分体。在分解过程中，半胱氨酸的含硫基团作为亲核物质首先靠近肽腱的羰基，组氨酸活性位的眯唑环从硫基移出质子，形成亲核物质，酰基酶通过底物羰基碳原子和胱氨酸硫基基团形成，其酰胺（氨化物）由组氨酸活性基的质子化作用产生。羰基碳由含硫基团的蛋白酶分解，并产生活性残基。

　　酸性蛋白酶和金属蛋白酶在催化时，共价酶-底物中间物并不形成。天冬氨酸蛋白酶是由两个天冬氨酸残基的催化二分体构成，其催化机制目前尚不清楚，但有人提出酸-碱催化的理论（Peartetal.1984）。金属蛋白酶中具催化活性的二价阳离子一般是Zn2+，组氨酸和谷氨酸残基为催化必须。一种推测的模式为His-Xaa-iX-aa-Glu-His或His-Glu-Xaa-Xaa-His（此处Xaa为任一种氨基酸），其中Glu在催化中提供肽键的羰基碳一个电子。

　　病毒蛋白酶发展概况

　　病毒编码的蛋白酶根据其活性位点氨基酸种类，可分为4类，即丝氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、天冬酰胺蛋白酶和金属蛋白酶。这些蛋白酶在病毒复制中往往涉及到使高分子量寡聚蛋白转变为功能性基因产物或在病毒装配过程中使结构蛋白成熟。参与病毒基因表达的蛋白酶最先是在RNA病毒的脊髓灰质炎病毒和DNA病毒的T4噬菌体中发现的。1968年Summers和Maizel在脊髓灰质炎病毒基因表达实验中首先提出合成的前体物（Precursors）为基因表达的终产物，虽然并未特别提出病毒编码蛋白酶的概念，试验基于标示的检测物分子量和数量超过RNA的编码能力。随后的脉冲追踪实验证明前体物与特定蛋白质的关系（Jacobsonetal.1968;Summersetal. 1968）。氨基酸模拟和蛋白酶抑制剂也被用于基因表达中蛋白酶作用的研究（Summ-mersetal.1972）。1978年Pelham采用无细胞翻译系统分析，显示病毒编码的蛋白酶活性的存在（Pelham 1978）。

　　70年代中期，研究人员在用T4噬菌体研究DNA病毒复制过程中的蛋白分解作用时，采用基因重组和生化分析相互补充，详细研究了T4噬菌体前体的成熟（Black 1983）。该前体是以基因产物gp21的前体松散组装。gp21由自身降解激活，蛋白酶分割至少6种前体蛋白（Showeetal.1973）。在DNA切割的同时，DNA也被封装（Packaged）形成一种稳定的封装头（Packagedhead）结构。但对这一过程尚缺少全面的了解，因为该过程可能的抑制剂和gp21的结构作用尚需研究。

　　微生物弹性蛋白酶发展概况

　　弹性蛋白酶（Elastase）是一种以分解不溶性弹性蛋白为特征的广谱蛋白水解酶，它可由动物胰脏提取或由微生物发酵制得。

　　由动物胰脏提取纯化的弹性蛋白酶是一种肽链内切酶，含240个氨基酸残基，分子量为25900，等电点PI9.5。

　　微生物弹性蛋白酶与胰弹性蛋白酶一样，具有较广的水解特性，不但能降解弹性蛋白，而且对酪蛋白、明胶、血纤维蛋白、血红蛋白、白蛋白等多种蛋白质都能分解，是一种广谱的肽链内切酶。国外也用它作为药用酶，其作用效果与胰弹性蛋白酶相似。

　　来源不同的微生物弹性蛋白酶，都能降解其天然底物--弹性硬蛋白，作为同功不同源蛋白质，其特点、性质、分子量大小等都有所差异，其等电点也各不相同。

　　弹性蛋白酶最初是由Balo 和 Banga 在1949年从胰脏中分离纯化出来，并指出其含量水平与动脉样硬化症有关。从此对该酶的研究一直很活跃。

　　随着胰弹性酶的作用被人们所认识，也引起了人们对其它来源弹性蛋白酶的注意。1960年I·Mandl 和 B.Cohen 从牙周病患者的送检样品中首次分离出产胞外弹性蛋白本酶的微生物 Flavobaterium clastdyticum，并从它的培养液中分离纯化出专一降解弹性蛋白的菌源性弹性蛋白酶。此后从细菌、霉菌、放线菌中都相继分离出酶菌株及其菌源性弹性蛋白酶。但研究初期，主要集中于医学微生物病原学的研究，以考察牙周炎、肺气肿以及某些眼病的发生是否与产弹性蛋白酶的微生物浸染人体结缔组织有关。70年代中期以来，日本学者和苏联学者对应用微生物发酵生产弹性蛋白酶都进行了大量的研究工作，并申报了不少专利菌种。其中研究得比较详尽的是森原和之研究的铜绿假单孢菌（Pseudomonas aeruginosa IFO3455）。另外，1974年 I·Shiio 和 H·Ozaki 从自然界取样分离的 Flavobacterium immotum 9-35 具有很强的弹性蛋白酶分泌能力，后来分离得一株利福平抗性的高产突变株 Flavobacterium R-102-87，该菌在以葡萄糖、干酪素为营养源的发酵培养基中，30·C 振荡培养 24h，酶产量达每 ml 发酵液 145U （以 40·C、20 min 使 1.0 mg 地衣红--弹性蛋白底物完全溶解的酶量为 I 活力 U，下同）。

　　苏联学者对放线菌性和曲霉属菌株产弹性蛋白酶研究得较多。放线菌性产弹性蛋白酶的代表菌株是 Actinomyces rimosus 和 Actinomyes rimosus 所产的酶被纯化出来，并把它和胰弹性酶进行了比较，发现除分子量较大外，其它性质及水解专一性都与胰源酶十分相似。

　　真菌中产弹性蛋白酶的高产菌株是在曲霉属中，苏联学者 Parksrskyte 等选出的弹性蛋白酶高产菌 Aspergillus versicolor 837 在深层液体培养中，以硫酸铵为氮源的马铃薯汁培养基中培养 48 h ，然后强烈通风培养 4 d ，培养液积聚大量胞外弹性蛋白酶。

　　我国对微生物产弹性蛋白酶的研究则少见文献报道，直到九十年代才有中山大学颜子颖等的芳香黄杆菌产弹性蛋白酶菌种的筛选、发酵条件的研究及酶的分离提纯等方面的报道。他们分离的黄杆菌 Flavobac-terium sp. 17-87 在30·C，摇瓶培养 24 h ，弹性蛋白酶产量达 120 U/ml ，并从中成功地分离出了黄杆菌弹性蛋白酶结晶。

　　生姜蛋白酶的发展概况

　　生姜（Ginger）属姜科姜属植物，是一种重要的药食兼用蔬菜，具有发汗解表、止呕、解毒、杀菌等功效，是一种很有开发价值的经济作物。自19世纪初开始，姜就被广泛的进行研究，但直到70年代后，人们对生姜的化学成分与感官特性的关系才有初步的认识。目前，国外广泛采用超临界 CO2 等现代工艺技术提取生姜中的有效成分，进而制成各种深加工产品，使生姜已逐渐成为食品工业的重要原料之一。1973 年，Thompson 等人从生姜根茎中提取了生姜蛋白酶，并命名为 Zingibain 。日本、德国等国家对生姜蛋酶的提取、纯化、性质进行了较多的报道， Hashimo-to，Akihiko 等人认为该酶分子量为 30000 道尔顿。生姜蛋白酶与木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶一样也是一种硫醇蛋白酶，在国内，赵帜平等人用苯酚 - 硫酸法鉴定证实，生姜蛋白酶的化学本质是一种糖蛋白。在植物来源的蛋白酶中，木瓜蛋白酶（Papain）、无花果蛋白酶（Ficin）、菠萝蛋白酶（Bromelain）已经被广泛的研究，并应用于肉的如来如来嫩化，但对生姜蛋白酶（Ginger pro - tease/Zingibain）的研究和在食品加工中的应用报道较少。生姜蛋白酶在食品加工中的应用主要是肉的如来嫩化，果蔬汁、啤酒、葡萄酒的澄清，动、植物蛋白的分解，培烤食品中面团调节剂，乳制品凝固剂，化妆品添加剂等。